Enzimek - a
Enzimek (latin fermentum erjesztett fermentáció megkezdése; .. szinonimája enzimek)
speciális anyagok fehérje természete, jelen vannak a szövetek és sejtek az élő organizmusok és képesek gyorsítani sokszor előforduló kémiai reakciókat. Az anyagokat kis mennyiségben gyorsító kémiai reakció által egy reakcióképes vegyületek (szubsztrátumok), de nem része a képződött termékeket és változatlan marad a reakció végén, a továbbiakban katalizátorok. Az enzimek biokatalizátorok fehérje természetét. Katalizálja a legtöbb biokémiai reakciókat a szervezetben, F. szabályozza az anyagcserét és az energia, így fontos szerepet játszik az összes létfontosságú folyamat. Minden funkcionális megnyilvánulásai élő szervezetek (légzés. Izom-összehúzódás, ingerület átvitel, reprodukció, stb) által biztosított hatását enzimrendszerek. F. sokaságát katalizált reakciók szintézist. romlás és más transzformációk fehérjék, zsírok, szénhidrátok, nukleinsavak, hormonok és más vegyületek.
Minden enzim fehérje természetét. Ezek vagy egyszerű fehérjéket. teljes egészében épített polipeptid láncok és szétesést hidrolízissel csak az aminosav (például, a hidrolitikus enzimek tripszin és pepszin, ureáz), vagy - a legtöbb esetben - a komplex fehérjék, amelyek amellett, hogy a protein rész (apoenzim) nonprotein komponenst (koenzim vagy prosztetikus csoportot).
A szubsztrát specifitás - a képességét, hogy szelektíven felgyorsítása adott reakció - megkülönböztetni VF amelynek abszolút specificitás (azaz ható csupán egyetlen anyagra, és katalizálja a csak egy bizonyos anyag), és amelynek relatív F. vagy csoport specifitás (azaz, katalizáló átalakítása molekulák, amelyek bizonyos hasonlóságot). Az első csoportba tartoznak, különösen, F. felhasználásával szubsztrátként bizonyos sztereoizomerek (például cukor és L-aminosav vagy a D sorozat). F. PÉLDA jellemezve abszolút specificitása ureáz katalizálja a karbamid hidrolízisét a NH3 és CO2. Laktát-dehidrogenáz, oxidáz, a D és L-aminosavak. Relatív specificitás jellemző számos enzim, köztük A hidroláz enzimek osztálya: proteázok, észterázok, foszfatázok.
F. szervetlen katalizátorok kitűnnek nemcsak a kémiai természete és szubsztrát-specifitás, hanem a képesség, hogy a reakció meggyorsítása fiziológiás körülmények között, jellemző létfontosságú tevékenység az élő sejtek, szövetek és szervek. F. Speed katalizált reakciók számos tényezőtől függ, elsősorban - a jellege az enzim alacsony vagy magas aktivitása, valamint a szubsztrát koncentráció, jelenlétében aktivátorok vagy inhibitorok közepes, a hőmérséklet és a reakció közegben (pH =). Bizonyos határok, a reakció sebessége egyenesen arányos a szubsztrát koncentrációjával, és, kezdve egy bizonyos (telítési) koncentrációja a reakció sebessége nem változik a növekvő szubsztrát-koncentráció. Az egyik fontos jellemzője, VF a Michaelis-állandó (Km) - intézkedés az affinitást a FA és a szubsztrát megfelelő, a szubsztrátum koncentrációja mol / l, ahol a reakció sebessége félmaximális, és azokkal együtt a szubsztrátum a molekulák fele F. Egy másik jellemzője az enzimatikus reakció az érték a „fordulatok számának enzim” mutatja, hogy hány molekula-szubsztráthoz alakítjuk időegységenként molekulánként F.
Mint a hagyományos kémiai reakciók, enzimatikus reakciók gyorsulnak magasabb hőmérsékleteken. Az optimális hőmérséklet a enzimaktivitás jellemzően 40-50 °. Alacsonyabb hőmérsékleten a sebességét az enzimatikus reakció, általában csökken, és a 0 ° AF művelet megszűnik. Amikor meghaladó az optimális hőmérséklet a reakció sebesség csökken, és ezután a reakcióelegyet teljesen leáll, mivel a fokozatos fehérjék denaturálása és F. inaktivatsip ismert, azonban az izolált F. ellenálló hődenaturációs. Külön F. különböznek hatásukban az optimális pH-érték. Sok F. a legaktívabbak a pH közel semleges (körülbelül pH = 7,0), de számos FA van egy optimális pH ezen a régión kívül. Így, pepszint legaktívabb erősen savas közegben (pH = 1,0-2,0), és a tripszin - enyhén lúgos (pH = 8,0-9,0).
Jelentős hatása a aktivitását AF van közegben bizonyos vegyi anyagok: aktivátor aktivitásának növelésével és F. inhibitorok elnyomja azt. Gyakran egy és ugyanazon anyag egyike aktivátor inhibitor F. és mások. F. gátlás reverzibilis és irreverzibilis. Ahogy inhibitorok vagy aktivátorok gyakran jár, mint a fém-ionok. Néha, a fémion egy állandó, erősen kötött komponenst, azaz az aktív központban F. AF kifejezés egy fém-komplex fehérjék, vagy metalloprotein. Aktiválása néhány FA bekövetkezhet más mechanizmus, amely a proteolitikus hasítási az inaktív prekurzor F. (proenzimek vagy zimogének) alkotnak aktív F. (például tripszin).
F. A legtöbb funkció azokban a sejtekben, ami előfordul a bioszintézisükben. Kivételek emésztő enzimek kiválasztódik az emésztőrendszerben. F. plazma véralvadásban szerepet játszó, és mások.
Sok F. izoenzimeket jellemzi - molekuláris enzimek. Katalizáló ugyanazt a reakciót, F. bizonyos izoenzimek eltérhet számos fizikai és kémiai tulajdonságai (a primer struktúra, azok alegység összetétele, pH-optimum, hőstabilitás, érzékenység a inhibitorok és aktivátorok, az affinitás a szubsztrátok, stb). Többszörös F. formák közé tartoznak a genetikailag meghatározott izoenzimek (például a laktát-dehidrogenáz), és nem genetikai izoenzimek származó kémiai módosítása az eredeti enzim vagy annak részleges proteolízis (például piruvát-kináz izoenzimek). Különböző izoformái FA specifikus lehet a különböző szervek és szövetek vagy szubcelluláris frakciókban. Mint általában, sok FA szöveteiben jelen lévő különböző koncentrációkban, és gyakran a különböző izoformák, bár ismert és F. kifejezetten az egyes szervekben.
A szabályozása aktivitásának enzimreakciók változtatható. Ez lehet az oka, hogy változások befolyásoló tényezők tevékenységét, beleértve az F. pH, hőmérséklet, az anyagok koncentrációit, aktivátorok és inhibitorok. Az úgynevezett allosztérikus F. képesek eredményeként csatlakozik a nem-katalitikus helyek metabolitok - aktivátorok és inhibitorok - változtassa térbeli konfigurációja a fehérjemolekula (konformáció). Ily módon változások az aktív hely kölcsönhatás a szubsztrát és ebből következően, az aktivitása F. F. Can aktivitás szabályozása számának változtatásával annak molekulák eredményeként modulációs annak bioszintetikus rátát vagy bomlási, valamint révén működését különböző izoenzimeket.
F. Investigation közvetlenül kapcsolódik a problémát a klinikai orvostudomány. Széles körben használt technika enzimodiagnostiki (Enzimodiagnostika) - aktivitásának meghatározására a AF biológiai anyagok (vér, vizelet, agy-gerincvelői folyadékban, stb) diagnosztizálására különböző betegségek. Enzim terápia magában foglalja a használatát F. azok aktivátorok és inhibitorok gyógyszerként. Ha ezt használják a natív F. vagy ezek keverékei (például, tartalmazó készítmények emésztő enzimek) és immobilizált enzimet. K. Jelenleg több száz örökletes betegségek által okozott örökletes betegségek (általában hiba) meghatározott F. vezet metabolikus rendellenességek (lásd. Diseases felhalmozódása, glycogenosis, örökletes betegségek fermentopathy). Együtt örökletes enzimopatii F. (F. tartós változások a szervek és szövetek, kialakulásához vezető patológiás folyamat) figyeltek meg sok más betegség.
Elvei meghatározására enzimaktivitás változatosak és céljaitól függ a tanulmány enzim tulajdonságait és a természet által katalizált reakció őket. Néha, mielőtt az aktivitás meghatározására végzett F. részleges elválasztására szövet, amely magában foglalhatja a pusztulását szövetek és frakcionálás. Módszerei mennyiségi enzimatikus reakciók általában csökkenteni kell, hogy hozzon létre az optimális feltételeket a reakció in vivo, és a felvételt a változás a szubsztrát koncentrációja, vagy a termék a koenzim (közvetlenül a reakcióelegyben, vagy mintavétellel). Széles körben használt spektrofotometriás, fluorometriás, Légköri, polarimetriás, elektróda, cito- és hisztokémiai módszerekkel.