A fehérjék biológiai funkciói - stadopedia
3.2.1. Katalitikus (enzimatikus) funkciók
Az élő szervezetekben fellépő biokémiai reakciók enyhe körülmények között, 40 ° C-ot megközelítő hőmérsékleten és semleges közeghez közeli hőmérsékleten fordulnak elő. Ilyen körülmények között a legtöbb reakció aránya elhanyagolhatóan kicsi, ezért elfogadható megvalósításukhoz speciális biológiai katalizátor-enzimekre van szükség. Még egy ilyen egyszerű reakció, mint a szénsav dehidratálása: a CO2 + H2O® HCO3 - + H + katalizátort a szén-dioxid-anhidráz enzim katalizálja. Általában véve az összes reakciót, kivéve a vízi fotolízis 2H2O® 4H + + 4e - + O2 vízi élőlényekben való reakcióját, enzimek katalizálja. Az enzimek általában fehérjék vagy komplexek, bármilyen kofaktorral, fémionnal vagy speciális szerves molekulával.
3.2.2 A fehérjék szállítási funkciója
A sejtek belsejében számos olyan anyag található, amely anyagokat és energiát biztosít. Ugyanakkor, az összes biológiai membránok vannak kialakítva ugyanazon elv - a kétrétegű lipidek, amelyek merített különböző fehérjék, makromolekulák és hidrofil régióit koncentrálódnak a membrán felületén, és a hidrofób „farok” - a membrán vastagsága. Az ilyen struktúra áthatolhatatlan olyan fontos komponensekhez, mint a cukrok, aminosavak és alkálifémionok. A sejtbe való bejutást speciális transzportfehérjék segítségével hajtják végre, amelyeket a sejtmembránba ágyaznak. Például a baktériumoknak olyan speciális fehérje van, amely a tejcukor - laktóz külső membránján keresztül szállít. A nemzetközi nómenklatúra szerinti laktózt b-galaktóznak nevezik, ezért a transzportfehérjét b-galaktóz-permeáznak nevezik.
Fontos példa az anyagoknak a biológiai membránokon keresztüli, anyagkoncentráció gradienssel történő szállítására a nátrium-káliumszivattyú. Munkája során három pozitív Na + ion kerül át a sejtből minden két pozitív K + ionba a sejtbe. Ezt a munkát az elektromos potenciálkülönbség felhalmozódása kísérte a sejtmembránon. Ez felosztja az ATP-t, és energiát ad. A nátrium-káliumszivattyú molekuláris alapját a közelmúltban fedezték fel, kiderült, hogy enzim, amely lebontja az ATP-t, a nátrium-káliumtól függő ATP-áz. A szivattyú a csatorna nyitás és zárás elvén működik. A "csatorna" -protein molekuláinak kötése a nátriumionnal a hidrogénkötési rendszer megzavarásához vezet, ami következtében a konformációja megváltozik. A szokásos a-hélix, amelyben minden egyes tekercs 3,6 aminosavmaradékot tartalmaz, "laza" p-hélixnek (4,4 aminosav-maradék) alakul át. Ennek eredményeként létrejön egy belső üreg, amely elegendő a nátriumion áthaladásához, de túlságosan szűk a káliumion számára. A Na + p-helix átadása után egy szorosan behajtott b-hélixbe jut.
A multicelluláris szervezetekben létezik olyan rendszer, amely az anyagok egyik szervből a másikba történő szállítását, például a hemoglobint. Ezenkívül a vérplazma folyamatosan transzport protein - szérum albumin. Ez a fehérje egyedülálló képessége, hogy stabil komplexeket képeznek zsírsavak által generált zsírok emésztését, bizonyos hidrofób aminosavak (például, triptofán) a szteroid hormonok, valamint a gyógyszerek, például aszpirin, szulfonamidok, bizonyos penicillinek. A hordozófehérjék egyik gyakori példájaként említhetjük a transferrin (vas-ionok átvitelét) és a ceriplazmint (rézionok hordozója).
3.2.3 A receptor funkció
Nagy jelentőségű, különösen a multicelluláris organizmusok működéséhez, receptor-fehérjék. a sejtek plazmamembránjába beágyazva, és a sejtbe érkező különböző jelek észlelésére és átalakítására szolgál, mind a környezetből, mind más sejtekből. Mint a leginkább vizsgált, az acetil-kolin receptorok említhetők. A sejtmembránon számos interneuronális kapcsolat van, beleértve az agykéregben és a neuromuszkuláris csomópontokban.
Az immunrendszer képes reagálni a előfordulása idegen részecskék generációs nagyszámú limfociták képesek káros idegen sejtek specifikusan, például kórokozó baktériumok, rákos sejtek, szupermolekuláris részecskék, mint a vírusok, makromolekulák, beleértve a külföldi fehérjéket. A limfociták egyik csoportja - # 946; -Lymphocyták. olyan speciális fehérjéket termel, amelyek kiválasztódnak a keringési rendszerbe, amelyek felismerik a külföldi részecskéket, és egy nagyon specifikus komplexet képeznek a megsemmisítés e szakaszában. Ezeket a fehérjéket immunglobulinoknak nevezik. Az immunválaszot okozó idegen anyagokat antigéneknek nevezik. és a megfelelő immunglobulinok - antitestek. Ha egy nagy molekula antigénként, például fehérjemolekulákként működik, akkor az ellenanyag nem az egész molekulát ismeri fel, hanem annak specifikus helyét, amelyet az antigén meghatározónak neveznek. Az a tény, hogy az immunglobulinok kölcsönhatásba lépnek a polimer antigén viszonylag kis részével, lehetővé teszik olyan antitestek előállítását, amelyek kifejezetten felismerik azokat a kis molekulákat, amelyek nem találhatók a vadonban. A klasszikus példa a dinitrofenil-csoport. Amikor egy kísérleti állatot bevezetünk dinitrofenol konjugátummal bizonyos fehérjékkel, elkezdődik a különféle dinitrofenol-származékok specifikus felismerése. De a tiszta dinitrofenol bevezetésével nincs immunválasz. Ezek az anyagok, amelyek képesek antigén meghatározó tényezőként szolgálni, de nem képesek az immunválasz kiváltására, haptensnek nevezik.
A modern ötletek szerint az immunglobulin minden típusát egy csoport termeli # 946; -ilmfociták, amelyek egy közönséges elődből származnak. Ezt a limfociták csoportját klónnak nevezik.
A véralvadási folyamat, a test túlzott vérveszteség elleni védelme a fibrinogén fehérjék, a trombin és más véralvadási tényezők, amelyek szintén fehérjék, részvételével zajlanak. A nyelőcső és a gyomor belső falai a nyálkahártyák - mucinok védő rétegével vannak ellátva. A bőr alapja, amely a szervezetet számos külső hatással szemben védi, a fehérje kollagén.
3.2.5. Strukturális funkció
A fehérjék mellett a vékony, magasan specializált funkciók ellátása során főként strukturális jelentőségű fehérjék vannak. Ezek biztosítják az élő szervezetek egyedi szövetek mechanikai szilárdságát és más mechanikai tulajdonságait. Először is ez a kollagén, amely a kötőszövet extracelluláris mátrixának fő fehérje összetevője. Emlősökben a kollagén a teljes fehérjetömeg 25% -át teszi ki. A kollagént fibroblasztokban szintetizálják, a kötőszövet fő sejtjei. Kezdetben úgy van kialakítva a prokollagén formájában - prekurzor, amely kiterjeszti a fibroblasztokban egyes kémiai kezelések álló oxidáló prolinmaradékokra a hidroxi-prolin és bizonyos lizin maradékok a d-hidroxi. A kollagén formáljuk három csavart egy spirális polipeptid lánc közül már kombinált fibroblaszt kollagénrost átmérője több száz nanométer, és az utolsó - a láthatóvá mikroszkóp a kollagén szál. Daganatok, ízületi ízületek, a csontok csontjai főleg fehérjék.
Az elasztikus szövetek - a bőr, a vérerek falában, tüdő - mellett kollagén extracelluláris mátrix fehérjét tartalmaz, elasztin. amely képes széles körű nyújtásra és visszatérni az eredeti állapotába.
A fehérjék bármely élő sejt protoplazmájának alapjául szolgálnak, 20% -kal együtt, a lipidekkel együtt ezek az összes sejtmembrán, az összes szervorganizmus fő szerkezeti anyagai. A máj a fehérjék 22% -át, az agyat - 11%, a szögeket, a hajat, a keratin-bőr ropogós réteget, az izmokat, a miozint és az aktint tartalmazza, a vérben - albuminokban és globulinokban.
Az izom összehúzódása olyan folyamat, amelyben a makrobiális pirofoszfátkötések formájában tárolt kémiai energia átalakulása ATP molekulákban a mechanikai munkában történik. A redukciós folyamat azonnali résztvevői két fehérje - az aktin és a miozin.
A myosin egy olyan szokatlan struktúra, amely hosszú szálszerű részből (farokból) és két gömbfejből áll. Egy molekula teljes hossza körülbelül 1600 nm, amelynek a fejrésze körülbelül 200 nm. A miozin rendszerint elkülönített hexamer által alkotott két azonos polipeptid lánc molekulatömegű 200.000 egyes ( „nehéz lánc”) és négy „könnyű láncai” egy molekulatömege körülbelül 20 000. A nehéz láncok spirálisan csavart egymás körül, alkotó a farok és szállítására az egyik végén a könnyű láncokhoz kapcsolódó gömbfejek. A miozin fejek két fontos funkcionális központ - a katalitikus centrumot, amely képes bizonyos körülmények között, hogy végezze el a hidrolitikus hasítása b-g-ATP-pirofoszfát kötés és központ, amely a képességét, hogy specifikusan kötődnek más izomfehérjék - aktin.
Az Actin egy globuláris fehérje, amelynek molekulatömege 42 000. Ebben a formában G-aktinnak nevezzük. Ennek ellenére képes polimerizálni, hosszú struktúrát alkotva, F-actin néven. Ebben a formában az aktin képes kapcsolódni a miozinfejhez, és ennek a folyamatnak az egyik fontos jellemzője az ATP jelenlététől való függés. Megfelelően magas ATP-koncentrációban az aktin és a miozin által alkotott komplex elpusztul. Az ATP hidrolízise után a miozin-ATPáz (enzim) hatására a komplex ismét helyreáll.