Enzimek és enzim katalízis - oktatási portál és üzenőfal

A fő jellemzője az élő rendszerek az ő anyagcserét, azaz állandó, rendkívül változatos kémiai átalakulások fordulnak elő nagy sebességgel. Anyagcsere egy élő szervezetben az úgynevezett anyagcsere. Különbséget tenni anabolikus és katabolikus anyagcsere része. Anabolizmus - ez szintézis reakció, a kialakulását új molekulák a redukciós reakció. Úgy folytatja az energiafelhasználás formájában ATP (adenozin-trifoszfát). A szükséges energiát a szintézis, valamint a műanyag. A formáció új anyagok jönnek eredményeként katabolizmust. A katabolizmus - biológiai bomlási folyamatok összetett anyagokat, hogy egyszerűbb alkatrészek, ez a hidrolízis, oxidációs termékek. Ennek eredményeképpen az energia felszabadul, és a műanyag.

Nem lehet, de a csoda, hogy itochnosti sebesség. amellyel az élő sejt végzi a különböző kémiai reakciók. Az ilyen nagy sebesség és a pontosság szükséges katalizátorok. És mivel mi beszélünk a biológiai reakciók, amelyek specifikus katalizátorok - biológiai. Ezek az úgynevezett enzim vagy enzimek.

Jelenleg nyitott több mint 3000 enzimek képviselő kémiai természete globuláris fehérjéket. Azonban, hogy a közelmúltban fedezték fel mintegy 10 enzimek szálú ribonukleinsav.

Az enzimek felgyorsítja a kémiai reakciókat a szervezetben a több tízezer alkalommal. Ie Ha a reakció játszódik otchutstvie enzimek, ez lett volna semmi értelme. Ahhoz, hogy az enzimek felgyorsíthatja kémiai reakciókat a szervezetben, az szükséges, hogy azok egyrészt, megváltoztatja a térbeli helyzetét és orientációját anyagok, hogy azok reagálnak egymással a leginkább optimális módon, maximális hatékonysággal. Másodszor, enzimek felgyorsítja a kémiai reakció által csökkenti az aktiválási energia. Az a tény, hogy a reaktánsok (szubsztrátok) kell elegendő energiát, hogy elérjék az első úgynevezett átmeneti állapot. és csak akkor, hogy lehetővé tegyék egyidejű képződése új kémiai kötések és a kémiai kötések razryvstaryh.

Képzeljünk el egy kémiai reakció:

sőt, ezt a választ kell kinéznie:

ahol S „- szubsztrátok található az átmeneti állapot és a P” - Emerging termékek, szintén a tranziens állapotban. csak azt követően

hogy a kialakulását új anyagok új tulajdonságokkal P, azaz reakciótermékek. Ahhoz, hogy az átmeneti állapot energiát fogyaszt.

A különbség a teljes energia a kezdeti részecskékre, majd ienergi gerjesztett állapot átmenet az úgynevezett energieyaktivatsii (EAKT).

A könnyebb az átmeneti állapot elérésekor a magasabb az arány a kémiai reakció. A lényege az intézkedés a katalizátor az, hogy növeli a mértéke egy kémiai reakció által csökkenti az aktiválási energia.

Így, az enzimfunkciók csökkennek felgyorsítása kémiai reakciók.

Mi az enzimek és hogyan működnek?

Minden enzimek globuláris fehérjék. Nézzük gyorsan emlékszik, hogyan kell építeni a fehérjemolekula. Először is meg kell emlékezni, hogy a fehérje áll számos aminosavat (néhány tucat és néhány száz aminosav). Aminosavakat a fehérje molekula kapcsolódik kovalens kötéssel egy specifikus szekvencia, és egy peptid-lánc, ez lesz az elsődleges szerkezetét a fehérje. De aminosavak különböző funkciós csoportokat, ennek köszönhetően vannak más kémiai kötések - hidrogénatom, gidrfobnye és mások. Ezért, a peptid lánc formák meghajlik - spirál. Ez lesz a másodlagos szerkezetét a fehérje. Végül, többszörös spirál részek vonzzák egymást is köszönhető ralichnymi kötéseket aminosavak között a peptidlánc csavart gömböcske - tercier szerkezetét a fehérje. Ha a fehérje molekula nem áll egyetlen polipeptid-lánc, és a két, három vagy több, akkor együtt egy kvaterner fehérje szerkezetét. Mivel az enzim - egy fehérje, hogy ugyanolyan jól működik, azaz a primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezete.

Ahhoz, hogy az egyes feladataik ellátásához minden egyes fontos enzim a megőrzése annak aminosav-szekvencia, azaz, primer szerkezet, valamint a térbeli orientációját összes aminosav, azaz a fenntartja a másodlagos és harmadlagos szerkezetének. Bármely befolyása, amely megtöri egy ilyen struktúrák (Röntgen. A besugárzás, ultraibolya besugárzással, ultrahangos hatást, kicsapással ásványi savak vagy sók nehézfémek) elvesztéséhez vezet katalitikus enzim tulajdonságait.

Így a integritását strukturyneobhodima intramolekuláris katalitikus hatására az enzim.

Mi a helyzet itt? Úgy tűnik, hogy az enzim fehérje molekula több helyszínen, hogy a különleges tulajdonságokkal funkciókat látnak el. Mik ezek a helyek?

1. Kataliticheskoedeystvie svyazanos specifikus része a fehérjének molekula enzim (aktív hely).

Az aktív centrum - háromdimenziós képződése, azaz a Ez nem egy pont, nem egy síkban, hanem egy komplex háromdimenziós szerkezetét, amelyek részt vesznek a kialakulását csoportok az aminosavak, található különböző részein a lineáris aminosav-lánc szekvenciát és kombinált egyetlen központ miatt bonyolult másodlagos és harmadlagos szerkezetének az enzim fehérje. Ennek köszönhetően az aktív hely a formájában egy keskeny mélyedés vagy rés. Egy ilyen alak azért fontos, mert ez felvet mikrokörnyezet szükséges a reakcióhoz.

Minden aminosav-maradékok, amelyek részei az enzim molekulák részt vesznek a létrehozása egy primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezete van, de ezek közül csak néhány része az aktív centrum, vagyis a az a része, amely belép közvetlenül érintkezik a szubsztráttal. Ennek része az aktív hely több aminosavat, amelyek részt vesznek az egyesülés és sajátos orientációja szubsztrátok, azaz, szerepét a „horgony helyek” - egy csoportot. Egyéb aminosavak az aktív centrum közvetlenül részt vesz katalízis - egy kataliticheskayagruppa. Néha nehéz elválasztani a katalizátort a csoportot.

A kísérletben, a sebessége enzimatikus átalakítását szerves molekulák, amelyek nagyon közel a kémiai tulajdonságok, de különböznek a sztereokémiái konfiguráció. Ebben az esetben, a reakció sebessége is nagyon éles ellentétben. Emil Fisher egyik feltételezés szerint az alapfelület sztereokémiái komplementer csatlakozó enzimet ( „zár és kulcs”, „kesztyűs kézzel”).

Ez képezi az enzim-szubsztrát komplex:

Enzim fehérjék lehetnek egyszerű fehérjék tagjai csak aminosavak (fehérjék) vagy komplex (proteid), amely esetben tartalmazniuk nem-fehérjeszerű vegyületet - kofaktor. T Melyik molekulatömegű fehérje komplex és egy kofaktor nevű holoenzim, valamint fehérje része - apoenzim. Holoenzimet maximális katalitikus aktivitást apoenzimmel - nagyon alacsony aktivitása és gyakran az általános aktivitás. Különböztesse szervetlen kofaktorok (például ionok Zn, Mg, Mn, Fe, Cu, K, Na) és szerves kofaktorok, amelyek gyakran nevezik koenzimek.

Koenzimek - termostabil szerves soedineniyanebelkovoyprirody részt az enzim cselekvés egy kötelező együttes tényező.

A koenzim általában egy részét az aktív centrum és végrehajt egy kettős funkciója van: 1) közvetlenül részt vesz a katalitikus deystvii.2) Egyes esetekben előfordulhat, hogy a jobb minőségű érintkezést a enzimmel a szubsztrátum, azaz a és szerepet tölt be a „horgony oldalak”.

1) A leggyakrabban jár koenzimek-vitamin vagy annak származékai. Például, az egyik fontos koenzimek van pirofoszforsav (azaz, amelyekben a két aminosav a foszforsav) észtert a B1-vitamin (tiamin) - tiamin-pirofoszfát. Fő feladata - dekarboxilezésén alfa-keto savak.

B2-vitamin (riboflavin), és PP-vitamin (nikotinamid savanyú Ön) része koenzimek (vagy koenzimek) számos redox enzimek.

Foszfát-észter-vitamin B6 (piridoxin) - piridoxál - egy koenzim számos enzimek, amelyek katalizálják az átalakítás az aminosavak.

Nagyon sok más vitaminok, mint például a pantoténsav (Vit. B15), származékai B12 vitamin (cianokobalamin), biotin, stb is szerepelnek az enzimek. Így, pantoténsav, együtt a maradék adenozin-difoszfát és a béta-merkapto-etanol része az alapvető koenzim, az úgynevezett koenzim-A, amely fontos szerepet játszik az anyagcserében. Így azt találtuk, hogy a vitaminok nélkülözhetetlenek a működését a szervezetben pontosan azért, mert az érintett enzimrendszerek nem képződnek ezek nélkül, úgy, hogy a szervezet nem képes megfelelően működni.

2) Amellett, hogy a vitaminok, koenzimek is nukleotidokat és ezek származékai. A készítményben az egyes enzimek koenzimek állhat nukleotid, és a vitamin komplex, például egy széles körben elterjedt koenzim redox enzimek, mint a nikotinamidadeninnukleotid (NAD) áll PP-vitamin (nikotinamid) és adenin nukleotid. Egy másik példa: vitamin riboflavin (vit.V2), összekötő adeninukleotidom formák flavinadeninnukleotid koenzim (FAD) (is katalizálja egy redox-reakció).

3) A harmadik gyakori típusa koenzimek - gemopodobnye szerkezet. Példák olyan enzimek, citokrómok, tartalmazó koenzim zhelezoporfirinovye komplexek.

4) A negyedik típusú koenzim - alifás vegyületek. Egy tipikus példa - mindenütt jelen vannak a sejtekben a tripeptid

- glutation. álló glutaminsav a-te, cisztein és glicin.

Glutation redukált alakban koenzim egy olyan enzim katalizálja az izomerizációs reakció. Például, az átalakítás a keto-forma

fenil-piruvinsav enol.

Vannak más vegyületek a készítményen belül a koenzimek vagy koenzimek.

Miért van ez attól függ, mértéke az enzimatikus reakciók? Befolyásoló tényezők ebben a folyamatban sokat. Azt mondjuk, hogy a legfontosabb:

3) a szubsztrát koncentrációja;

4) aktivátorok jelenlétében és enzim inhibitorai reakció, azaz a anyagok gyorsul vagy késleltetik az egésznek.

Vegyük ezeket a tényezőket részletesebben.

1) A pH függését. Emlékezzünk, hogy pH - -lg [H]. Minél alacsonyabb a pH, annál nagyobb az átlagos [H], a több savas reakcióközegben, vagy fordítva. Ott van a koncepció optimális pH. azaz Ez az a pH, ahol az enzim aktivitás maximális. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy az enzimek a fehérjemolekulák polielektrolitok, és töltésük a pH függvénye. Így, pepszin - az enzim, amely hasítja a proteint a gyomorban, van egy optimális pH-ja körülbelül 1,5. Éppen ellenkezőleg, enzimeket, amelyek hasítják a szénhidrátok a bélben, van egy optimális pH-ja lúgos közegben (ld.)

2) A hőmérséklet hatása. az enzimatikus reakció sebességét növeli, 1,5-2-szer, amikor a hőmérséklet eléri a 10 ° C-on Ez a folyamat azonban nem korlátlan, mivel t 40 ° C hőmérsékleten Prisoedenyayus fenti jelenség hődenaturálásból és az enzimaktivitás gyorsan csökken. Makimalno sebesség enzimes reakciók testhőmérsékleten, azaz a 37-38o C.

3) A harmadik tényező befolyásolja azt a sebességet az enzimatikus reakció

- függés szubsztrát koncentráció. Rajzolj egy gráf. A ordináta tengely képviseli a mértéke egy kémiai reakció, az abszcisszán - szubsztrát koncentráció. Magától értetődik, hogy kezdetben a reakció sebessége növekedni fog a növekvő szubsztrát koncentrációja, de akkor telíti az enzim és a lassú gyorsítást, majd a reakció sebessége eléri a maximális, egy egyensúly jön létre a szubsztrát és termék koncentrációk. Ezután a sebesség állandó lesz, vagyis Ez platót ér el. Ebből a grafikonon a legfontosabb számunkra a két fogalom: Vmax - maximális sebessége a reakció és Km - a Michaelis-állandó, vagy disszociációs konstans az enzim-szubsztrát komplex. Valójában az, hogy a koncentrációja a szubsztrát, amelyben a mért fordulatszám Vo fele a Vmax.

A tanuló enzimaktivitás nem kényelmes, hogy meghatározza a Vmax, és a sebesség Vo. felével egyenlő Vmax. Ebben az esetben a Km - az a szám,

(Koncentráció) a szubsztrátum kötéséhez szükséges fele a rendelkezésre álló enzim, hogy elérjük a maximális sebesség felével. Ezért nyilvánvaló, hogy a több, a Km értéke, annál kisebb a specificitása az enzim felé ezt a szubsztrátumot, vagyis A kisebb affinitással. És fordítva.

4) A negyedik tényező, amely megváltoztatja a reakció sebessége - a változás az enzim, a szerkezet vagy annak mennyisége. Ez kapcsolódik a legfontosabb enzim tulajdonságait, hogy képes állíthatósága.