Fehérjék térbeli konfiguráció - hivatkozási vegyész 21
A viselkedés a fehérjéknek a közegben több tényező határozza meg, attól függően, hogy magának a fehérjének. Ezek miatt a polielektrolit jellegét aminosav-összetétel, különösen az összetétele a savas vagy bázikus aminosavak. valamint a számát és helyét hidrofil (ionizálható vagy poláris) és hidrofób (nem-poláris) területeket. Is befolyásolja különböző jellemzőit az ionerősség fent leírt, amely stabilizált vagy nem stabilizálta a térbeli konfigurációját a fehérje és a nem fehérje jellegű kapcsolódó csoportok. [C.415]
A térbeli konfigurációját egy polipeptid lánc. pontosabban a típusú polipeptid hélix határozza meg a másodlagos szerkezetét a fehérje. Ez azt mutatja, elsősorban az a-hélix, amely rögzített a hidrogénkötések (p. 45). [C.46]
A térbeli konfigurációját a fehérjék és azok szerepe a test kémiai. [C.8]
Rendkívül meglepő az a tény, hogy csak a két lehetséges optikai izomer az egyes huszonnégy talált aminosavak állati és növényi fehérjék, és hogy ezt az izomert azonos térbeli konfigurációjú minden aminosav esetében a természetes proteinek t. E. Minden esetben, hidrogénatom . karboxilcsoport [c.485]
Makromolekuláris szakaszban, amelynek során vizsgáltuk részletesen a mechanizmus a reakció és a térbeli konfiguráció a makromolekuláris rendszerek, amelyek részt vesznek a fehérje bioszintézise. [C.265]
Amint a kialakulását a polipeptid-lánc befejeződött, akkor el kell távolítani a riboszóma a környezetbe. Figyelembe jellemző térbeli konfigurációját, amely jellemző az adott fehérjét. Riboszómális RNS részt vesz a folyamatban. látszólag a sztöchiometriai-ügynökség, és nem a katalitikus típusát. [C.346]
Még ha azt feltételezzük, hogy a fehérje molekula egy hosszú, fonalas alakzat (térbeli konfigurációt, amely lehet a legnagyobb bizarr forma), nehéz elképzelni, bármilyen sorrendben a fehérje rendszerben. Azonban kép kristályos növényi fehérje. kapott elektronmikroszkóppal (ábra. 81), ez ad okot azt hinni, hogy legalább néhány, és talán a legtöbb a fehérjék valahogy létezik specifikus konformációk teljesen. vagy formák. Hogy a másodlagos fehérje szerkezet lehetővé teszi képező ilyen egyedülálló alakja a fehérjemolekula. [C.314]
Ezek a kapcsolatok általános elég gyenge, de ezek együttes hatása vezet stabilizálása nagyon bonyolult térbeli konfigurációját a fehérje. Ezek a funkciók a fehérje szerkezetének okoz kémiai fanciful topográfia óriás molekula. Csoportjai atomok nagy távolságból a polipeptid-láncban. közel vannak egymáshoz. Emerging kombinációjával aminosav nagyobb számú esetben jár, mint katalitikusan aktív helyek. Ez a jelenség annyira gyakori, hogy néhány biokémikusok általában bármilyen fehérje tekintik katalitikusan aktív. [C.162]
Mivel a rendkívüli összetettsége egy sor fehérje emlős-sejtek szintetizálnak. tanulmány az összes problémát a molekuláris szinten, időigényes és gyakran vezet vegyes eredményeket hozott. Szinte úgy tűnik, egy nagyon érdekes terület immunológiai tanulmány vizsgálta a reakció többsejtű rendszerek bevezetése idegen antigéneket. Antigének - rendszerint makromolekulák-proteinek vagy poliszacharidok, a testbe kerülő okoznak képződését specifikus plazma sejtek, amelyek antitest szintézisére. Antitestek, a cellából kilépő, érintkeznek az antigénnel. Antitestek van egy molekulában két pont tekintetében különleges kémiai természete, valamint vonatkozó térbeli konfigurációjú és a másik hasonló különböző antitestek. Antitestek kötődnek az antigénhez, és a reakcióterméket kiválasztódik különleges sejtek, elnyeli az egész eredő antigén - antitest. Valószínűleg, a megjelenése antigén elősegíti a kialakulását a plazma sejtek bármilyen prekurzor, majd okoz a szintézis specifikus m-RNS-t, amelyen fehérjét kapunk. célja, hogy rögzítse az antigént. [C.214]
Ezen a módon előre meg vannak határozva, és vannak kialakítva, míg a nem-homogén. de ennek ellenére elrendelte konfigurációs felületen. és egy könnyen érthető, hogy ezek a változások fontos szerepet játszanak a kölcsönhatásban a proteinek kémiai partnerekkel, az utóbbit is jellemzi egy vagy más térbeli elrendezéssel, hogy így kombinálhatók a fehérje csak. amelynek alakja megfelel a felszínre, és [c.36]
Bár nem vagyunk képesek kielégítő magyarázatot a hatásmechanizmusa különböző ionok a kontraktilis izomrost proteinek azonban nem kétséges, hogy a térbeli konfigurációját az izomrostok szorosan kapcsolódik a jelenléte a felszínén elektromos töltés. Ezt támasztja alá az a tény, hogy az izmok pH növekszik, ha a passzív tenzió [137, 138]. [C.192]
Zselatin, amelyet úgy kapunk, melegítés kollagén, nincs antigenitását. Ez a tény kezdetben megpróbálta elmagyarázni ennek hiányában protein tirozin. Azonban, a zselatin nem szerez antigén tulajdonságai, az oldathoz hozzá egy tirozin [17], diazo vegyületek [18], vagy a jód [19]. Abban a pillanatban a hiánya a antigén tulajdonságai zselatin tulajdonított több okból, 1) a zselatint melegítéssel denaturálják a fehérjét, és ezért nincs speciális belső szerkezeti [20] 2) beadva a testbe ez nem felhalmozódó terén az antitestek képződése, de gyorsan eltávozik test [18, 19] 3) A zselatint nagy mennyiségben tartalmaz glicint. Mivel a glicin nem tartalmazza az a-helyzetben oldalláncot. peptid láncokat. amelyek közé tartozik a glicin, szabadon foroghat a hossztengelye mentén, amely maga után vonja megzavarása a térbeli konfiguráció [21]. Ezzel kapcsolatban a peptid láncok zselatin nincs merev szerkezetet. amely egyike a szükséges feltételeket, immunológiai specifitását fehérjék. [C.333]
Még idején a Pasteur is ismert volt, hogy a fehérjék optikailag aktív. Később azt találták, hogy ez okozta az optikai aktivitása egy részét a fehérjék aminosavai. Mivel a konfigurációs tanulmányok kimutatták, hogy azt a fehérjékben található aminosav azonos térbeli konfigurációját. Tartozik a sorozatú. Ismert, hogy csak egy nagyon kis számú kivételtől eltekintve, amelyek jellegét csak kiemeli általában. Nem természetes aminosavak térbeli izomerek található a készítményben bizonyos antibiotikumok. baktériumokban. [C.635]
Fehérjék jellemezve így szerkezeti és optikai izomerek, és ezen túlmenően, prostransgvennoy molekula konfiguráció. származó egy adott összecsukható a peptid láncok. Ez a térbeli konfiguráció nevezett molekulák konformáció. Esetleg, a molekula konformációja magyarázható másik jellemzője fehérjék megnövekedett labilitás (instabilitás), a könnyű transzformációs globuláris fehérjék fibrilláris könnyű denaturáció, elvesztése expresszált fehérje a képesség, hogy feloldódjon. [C.434]
Ebben a részben, a specifikussága proteoiitikus enzimeket, mint alkalmazott szelektív hasítását polipeptidek és fehérjék ismert aminosav-szekvenciája elrendezés. Azonban, meg kell jegyezni, hogy a sorrendben az aminosav gyököket a láncon nem teljesen határozza meg a térbeli kölcsönhatás. Amikor alvadási lánc és megjelenését, például egy a-hélix-szerkezetét az oldalláncok az egymást követő aminosavak kiállnak a hélix rendszeres időközönként, és együtt forgatjuk szögben RA-egy kifejezett körülbelül 100 ° tengelyéhez képest a hélix. Szabad forgását az oldalláncok eredményez jelentős különböző pozíciókat által elfoglalt őket, el lehet távolítani a drugoy- oldallánc vagy peptidkötés. egymástól bizonyos távolságban több aminosav a fő láncban. azonos távolságra, mint annak aminosav-maradék vagy egy peptid-kötés. Ezen kívül, lehetnek közötti kölcsönhatások oldalláncai és a peptid-kötések. szomszédos geometriailag. de tartozó lényegesen távoli egymástól lánc aminosavak, vagy akár egy másik polipeptid lánchoz molekulák. Így. tudás térbeli konfigurációja is ugyanolyan fontos szerepet játszik a kérdés szempontjából, valamint a tudás az aminosavak szekvenciája. [C.179]
Az aminosavak alkotó fehérjék. Ők tartoznak több a-aminosavak. Mindegyikük, kivéve a optikailag inaktív glicinnel aszimmetrikus struktúra ebben az esetben, függetlenül a forgásirány a különböző megoldások, mind a saját fehérje aminosavak közé tartozik az a-konfigurációjú C-atommal, sorozatú, t. E. A konfiguráció egy-C-atommal megfelel térbeli konfigurációját -tejsav vagy ötödik -glükóz szénatomos. Az ilyen aminosavak, mint a cisztein, izoleucin, és a treonin oksiproliya két aszimmetrikus szénatomot tartalmazhatnak, létezhetnek négy sztereoizomer [c.146]
A fehérjék végtelenül változtatható kémiai szerkezete. térbeli konfigurációját és feladatokat. az általuk végzett egy élő sejt. Ahhoz, hogy megértsük ezt a kutatók már hosszú és bonyolult utat a közepén a múlt század, például vicces dominált elmélet, amely szerint minden fehérje kombinációja ugyanazt tégla - fehérje - a kén vagy foszfor atom. A mi egykor gondolták, hogy a fehérje - egy S4oNb2Yyu012. Most már csak a neve maradt fehérjék ezt az elméletet. néha alkalmazott fehérjéket. Ahhoz, hogy a rendezés a molekulatömege a fehérje érzékeny, teryayushih legfontosabb tulajdonságai még a legkényesebb kémiai vagy hőhatás. az elvet. mellyel és kicentrifugálja a mosás után, és külön izotópokat. [C.112]
A részletes mechanizmus. Az itt javasolt lehetővé teszi, hogy a feltett kérdésekre elején ebben a szakaszban. Miért protein makromolekula maguk működhetnek enzimekkel, miért olyan különleges a választott anyag. amelyen alapján működnek a leírt mechanizmus. akkor feltételezhetjük, hogy az enzim helyet kell egy nagyon szűk térbeli felépítésű. A merev szerkezet. Ezért szükséges, mint a keret, amelyen a különböző részein az aktív régióban. Az összes makromolekulák, akikkel találkoztunk ebben a könyvben, néhány fehérje képes betölteni ezt a szerepet. Specifitásukra is magyarázza a jól meghatározott aktív terület méretei. Térbeli konfigurációját az aktív centrum. pontosan előre meghatározott a reakciók az ionok a fumársav vagy (-) - almasav. nyilvánvalóan nem alkalmas más molekulák. ionok, amelyek hasonlítanak fumársav vagy (-) - almasav kémiailag, de különböznek azoktól térszerkezet. [C.738]
Végül meg kell vizsgálni a javaslatokat, amelyeket néhány kutató, hogy mi a biológiai aktivitását antibiotikumok - polipeptidek, valamint egyes más antibiotikumok valamilyen módon kapcsolódó jelenlétét a molekulák alkotórészei. amelynek térbeli konfigurációját. ellentétes, amely általában megtalálható a természetes eredetű anyagok. Sőt, ma már ismert, hogy a készítmény a penicillinek közé -dimetiltsistein. míg a fehérjék már csak / cisztein. Izvgstno azt is, hogy mind a monoszacharid összetételét egy odyaschie sztreptomicinnel molekula (N-megilglyu-kozamin és streptoza) tartoznak / sorozatú, mivel a természetben előforduló monoszacharidok normálisan rf-sorban. Ebben a fejezetben, már hangsúlyoztuk, hogy a három legfontosabb antibiotikumok - polipeptidek (gramicidin C tirocidin és gramicidin) tartalmaz néhány RF-aminosav, míg a tipikusan a természetes termékek / aminosavak. Érdekes, az antibiotikum teljesen más típusú - magában gliotoksina i / alanincsoport. [C.196]