Az oligomer fehérjék - orvos enciklopédia
1. Sok fehérjéket amely több polipeptid lánc. Az ilyen fehérjéket nevezzük oligomer, és az egyes láncok - promoterok.
Az oligomer protein promoterok összekötött több gyenge, nem-kovalens kötések (hidrofób, ionos, hidrogén).
A reakciót úgy hajtjuk végre, köszönhetően a komplementaritást promoterok azok érintkeztetés felületeken.
Száma promoterok a fehérje széles körben változhat: hemoglobin tartalmaz 4 protomer enzim aspartattranskarbamoilaza - 12 promoterok a fehérje a dohány mozaik vírus tartalmazza promoterok 2120 kapcsolódik nem kovalens kötések. Következésképpen, a kvaterner fehérjék szerkezete lehet egy nagyon nagy molekulatömegű.
2. kölcsönhatása egy protomer más lehet tekinteni, mint egy speciális esete kölcsönhatás fehérjeligandum. Minden protomer liganduma más protomerek.
3. A száma és sorrendje a vegyület protomerovv nevű fehérje negyedleges szerkezetét.
OSOBENNOSTISTROENIYAIFUNKTSIONIROVANIYAOLIGOMERNYHBELKOV
1.Oligomernye fehérjék tartalmazhatnak különböző számú protomerek (például dimerek, tetra-akciók, hexamerek és t. D.).
2. Az oligomer fehérje tartalmazhatja ugyanazon vagy különböző promoterok, így például modimery-edik - 2 fehérjék tartalmaznak azonos protomer, heterodimerek - fehérjék, amelyek két különböző protomer.
3. A különböző szerkezete protomerek kötődhetnek különböző ligandumok.
4. kölcsönhatása egy protomer egy specifikus ligandum konformációs változást okoz az egész oligomer fehérje és módosítja az affinitás ligandumok más promoterok. Ezt a jelenséget nevezzük kooperatív konformációs változásokat protomerek.
5. oligomer fehérjék megjelenik új összehasonlítva egyláncú fehérjét - a képesség, hogy allosztérikus szabályozás ellátásában.
Hemoglobin - oligomer protein, amelynek funkciója szabályozza különböző ligandumok.
1.Gemoglobin (Hb) - komplex oligomer fehérje található eritrocitákban. Ez áll 4 protomerek összekötött nem kovalens kötések.
2. hemoglobin - a protein kapcsolatos myoglobin. Másodlagos és harmadlagos szerkezetének a mioglobin és hemoglobin promoterok nagyon hasonló, annak ellenére, hogy az elsődleges szerkezet a polipeptid láncok azonosak, csak 24 aminosav-maradékok (mindegyik protomer 8 tartalmaz oc-hélixek, által kijelölt betűk A-H).
Következésképpen, fehérjék eltérő jelentősen aminosav szekvencia, szerezhet hasonló térbeli minták szerint.
3. Minden egyes protomer a hemoglobin fehérje kapcsolódik a nem-fehérje része - a hem és 3 más promoterok.
4. Egy vegyület a fehérje hemoglobin hem hasonló a mioglobin: a hidrofób része a hem körül hidrofób aminosav-csoport, kivéve a GIS GIS F8 és E7, amelyek két oldalán helyezkednek el a hem sík és fontos szerepet játszanak a kötődése hemoglobin 02.
Hemoglobin A - tetramer (2a2r). Mintegy 98% hemoglobin felnőtt humán vörösvértesteket.
Hemoglobin A2 - tetramer (2A28 Grom). Ennek tartalma a felnőtt vörösvértestek 2%.
Hemoglobin embrió - tetramer (2a2e). Kimutatható a korai szakaszában a magzat fejlődését.
Hemoglobin tetramert F- (2os2u). Ez helyettesíti a korábbi magzati hemoglobint a 6. hónapban a fejlődés.
Így, az összes tartalmazza az azonos típusú hemoglobin A-lánc és különböznek a második áramkör. A fő funkciója a hemoglobin - közlekedés 02 izlegkih szövetet. hemoglobin szerkezete rendelkezik:
1) a gyors telítettségét hemoglobin oxigénnel a tüdőben;
Ábra. 1.16. Konformációs változást protomer
hemoglobin, amikor csatlakozik a 02.
2) a képesség, a hemoglobin, így 02 szöveti kapillárisokban viszonylag magas 02 parciális nyomása (20-40 mm Hg) ..;
3) a képességét, hogy szabályozza a affinitása Hb, hogy 02., ami megkülönbözteti a hasonló szerkezetű, de a monomer fehérje - mioglobin.
Cooperative konformációs változás protomai árok-Hb protein a terhelés felgyorsítására 02 a tüdőben és a szövetekben kirakodás.
Ábra. 1.17. Kapcsolását 02 hem és a hemoglobin CO
1,02 promoterok kötődik a hemoglobin keresztül Fe 2+. 4, amely csatlakozik a nitrogénatomot a pirrol gyűrű a hem és képez egy koordinációs kötést GIS F8 fehérje protomer részét (ábra. 1.16).
2. Ebben a tekintetben, mivel deoxihemoglobin atom Fe 2+ kinyúlik a sík a hem irányába Gis F8. Kapcsolása 02, a fennmaradó szabad koordinációs kötés Fe 2+ zajlik a másik oldalon a sík a hem Giese E7.
3. Gies E7 nem lép kölcsönhatásba a 02. de biztosítja az optimális feltételeket annak kötődési (ábra. 1.17).
Ábra. 1.18. A kölcsönhatás a hemoglobin 02.
4. Csatlakozás 02 atom Fe 2+ egy protomer okoz annak elmozdulását a síkjában a hem, mozgó maradékot Gis F8, társított, és ez a konformációs változás és a kapcsolódó egyéb polipeptid-lánc.
5. Változás konformációt megkönnyíti kölcsönhatás a következő protomer 02 ami megint okoz kooperatív konformációs változást és a gyorsulás promoterok kötődnek egy másik molekulához 02.
Negyedik molekulához 02 van csatlakoztatva a hemoglobin 300-szor könnyebb, mint az első molekulához (ábra. 1,18).
Minden egymást követő szövetekben 02 molekulát hasítjuk könnyebb, mint az előző, szintén változások miatt a konformáció kooperatív promoterok.
A szerepe a GIS O. 7. működő hemoglobin
A hem jellemző a magas affinitást mutatnak a CO kötődését annak szabad hem történik megközelítőleg 25 000-szer erősebb, mint az a kötési 02.
Ennek része a hemoglobin affinitása a CO a hem meghaladja 02 affinitása csak 200-szor.
Gis E7 teremt optimális feltételeket a kötődését 02 hem és a hem gyengíti a kölcsönhatást a CO (lásd. Ábra. 1.17).
Bisfosfoglitserat a kapillárisokban a szövetekben azáltal, hogy deoxihemoglobin megkönnyíti dissotsiatsiyu02 az oxigénezett hemoglobin.
1. A központban a tetramer hemoglobin molekula egy üreg. Ez alkotja aminosavmaradékok mind a 4 promoterok (ábra. 1.19).
2. deoxihemoglobin molekulában képest oxihemoglobin további ionos kötések összekötő a promoterok. Következésképpen, a méretei a központi üregében változása: növekedése deoxihemoglobin és oxihemoglobin csökkenését.
3. A központi üreg a kapcsolódási pont bisfosfoglitserata 2,3- (2,3-BFG) a hemoglobin. Különbségek miatt 2,3-BFG központi üregében méretek csak csatlakoztatható deoxihemoglobin.
Ábra. 1.19. A központi üreg a hemoglobin.
4. 2,3-BFG A hemoglobinhoz kötődik egy másik képest rész 02. Ezt nevezik allosztérikus ligandum. Center, ahol kötődik egy alloszterikus ligand, az úgynevezett alloszterikus központ.
2,3-Bisfosfoglitserat - anyag szintetizált vérsejteket a közbenső terméket a glükóz oxidáció - 1,3-bisfosfoglitserata.
Normális körülmények között a BFG jelen meglehetősen magas koncentrációban az eritrociták és a teljes koncentrációjának (+ BFG NBFG) a vérkeringést a tüdőből a szövetekbe, és fordítva nem változik. Száma BFG eritrocitákban növelhető a hiány a szövet 02.
5. 2,3-BFG erős negatív töltéssel, és kölcsönhatásba lép a pozitív töltésű csoportok 5 2 (3-áramkörök: a-amino-csoport, a valin az N-terminális (3-láncok és Liz82 Gis14 s (ábra 1.20) ..
A reakciót 2,3-BFG a oxihemoglobin formák dezok-5 további ionos kötést, ami csökkenti a hemoglobin affinitását a 02.
Ábra. 1.20. BFG deoxihemoglobin a központi üregben. BFG
3 kötődik a pozitívan fertőzött csoportok minden b-áramkör.
6. A tüdőben magas parciális nyomású oxigén reakcióba lép a hemoglobin, fehérje konformációs változások csökken, és van egy központi üreg 2,3-BFG elmozdulás.
C02 és H +. során képződött katabolizmusát a szerves anyagok, hogy csökkentse a hemoglobin affinitását 02 arányában azok koncentrációjától.
Oktatási szöveti katabolizmus szerves termékek
Oxidációs szerves anyagok zajlik a mitokondriumok a sejtek hemoglobin 02. szállított a tüdőből.
Ennek eredményeként a oxidációja előállított anyagok főbb végén bomlástermékek: C02 és H2 0, amelyek száma arányos a intenzitása oxidációs folyamatok.
1. C02 eritrocitákban az enzim hatására karbangidrazy alakítjuk szénsav disszociál egy proton és hidrogén-karbonát-ion:
2. H + képes csatlakozni a gyökök Gis14 használt a és (3 láncok a hemoglobin, azaz azokon a területeken, távoli a szegély. Protonizáció hemoglobint csökkenti annak affinitása a 02 és 02 növekszik az áramlás a szövetben.
3. A növekedés a felszabadulását a hemoglobin 02, attól függően, hogy a koncentráció a H + nevezzük e ffektom Bora (miután a dán fiziológus Christian Bohr, fedezték ezt a hatást). 4. A fény 02 deoxihemoglobin kötési csökkenti a hemoglobin affinitását N +. Hatása alatt a vörösvérsejtek karbangidrazy megjelent protonok reagálnak hidrogén-karbonátok, így C02.
A kapott C02 ömlik alveoláris tér és eltávolítjuk a kilélegzett levegőben. Így, az összeg a felszabadult hemoglobint a szövetben 02 szabályozott katabolikus termékeket szerves anyagok, az intenzívebb szétesését anyagok vagy nagyobb koncentrációjú N + és a C02. annál a szövet 02 hatásával nyert ezen ligandumok hemoglobin és csökkenti annak affinitása a 02.
Összefoglaló. Az oligomer fehérjék rendelkeznek új képest monomer fehérjék tulajdonságait. Csatlakozási ligandumok területeken térbelileg elválasztva egymástól (allosteriche- Sgiach), okozhat konformációs változást a teljes fehérje. Hatása miatt a szabályozási ligandumok elfér felépítése és funkciója a fehérje a környezet változásaira.
Legnépszerűbb:
A kezelés a női betegségek nbspnbspnbspnbspnbspnbspnbspnbsp Az ízületek kezelési nbspnbspnbspnbspnbspnbspnbspnbsp fogászati kezelés